2017年8月16日，国际著名学术期刊《Nature》(IF 40.137 )在线发表了常州大学陈新教授、美国斯坦福大学Brian Kobilka教授(清华大学兼职教授、千人计划专家)和杜克大学Robert Lefkowitz教授的合作研究论文“Mechanism of intracellular allosteric β2AR antagonist revealed by X-ray crystal structure”（“利用X光晶体结构揭示β2肾上腺素受体胞内别构拮抗剂的作用机制”）。常州大学在9个项目参与单位中排列第三。

　  在这项工作中，Brian Kobilka研究组利用一个β2AR和T4溶菌酶的融合蛋白(β2AR-T4L)进行晶体学研究。刚开始时，使用T4溶菌酶的融合蛋白与Cmpd-15共结晶，尽管获得了2.5Å的晶体数据，但由于Cmpd-15溶解性差，导致胞内很弱的电子密度，无法准确判断具体结合方式。后来，陈新研究组对Cmpd-15进行了结构修饰，在酰胺部分加上了一个长链聚乙二醇和羧酸基团，合成了Cmpd-15PA，将其溶解度提高了50倍。Brian Kobilka研究组最终获得了T4溶菌酶的融合蛋白与Cmpd-15PA 复合物2.7Å的晶体结构。Robert Lefkowitz研究组系统测试了Cmpd-15PA的生物学特性，Ron Dror研究组完成了分子动态模拟。本工作首次揭示了β2-肾上腺素能受体同时结合正构拮抗剂carazolol与胞内别构拮抗剂cmpd-15PA的复合结构，该成果对于研发G蛋白偶联受体的别构药物具有重要指导意义。